References

chemicallytech

Fine Chemical Technologies

Тонкие химические технологии

2410-65932686-7575

MIREA – Russian Technological University (RTU MIREA).

10.32362/2410-6593-2022-17-5-394-409

chemicallytech-1881

Research Article

BIOCHEMISTRY AND BIOTECHNOLOGY

БИОХИМИЯ И БИОТЕХНОЛОГИЯ

Thiol-dependent mechanisms of selenium-containing preparations and thiolylfluanide effect on electrolytes leaching and peroxidase activity in Zea mays L.

Тиолзависимые механизмы действия селеносодержащих препаратов и толилфлуанида на истечение электролитов и активность пероксидазы в растениях кукурузы (Zea mays L.)

https://orcid.org/0000-0001-9870-0272

Полубояринов

П. А.

Poluboyarinov

P. A.

Полубояринов Павел Аркадьевич, к.с.-х.н., доцент кафедры «Общая и клиническая фармакология»

440026, г. Пенза, ул. Красная, д. 40

Scopus Author ID 55913331500

SPIN-код РИНЦ 1855-6069

Pavel A. Poluboyarinov, Cand. Sci. (Agricul.), Associate Professor, Department of General and Clinical Pharmacology

40, Krasnaya ul., Penza, 440026

Scopus Author ID 55913331500

RSCI SPIN-code 1855-6069

poluboyarinovpavel@yandex.ru

https://orcid.org/0000-0002-0076-2553

Щетинина

Н. И.

Shchetinina

N. V.

Щетинина Наталья Викторовна, к.б.н., доцент кафедры «Физиология человека»

440026, г. Пенза, ул. Красная, д. 40

Scopus Author ID 6603851588

SPIN-код РИНЦ 1027-6691

Natalia V. Shchetinina, Cand. Sci. (Biol.), Associate Professor, Department of Human Physiology

40, Krasnaya ul., Penza, 440026

Scopus Author ID 6603851588

RSCI SPIN-code 1027-6691

singl71@list.ru

https://orcid.org/0000-0003-1168-2871

Моисеева

И. Я.

Moiseeva

I. Ya.

Моисеева Инесса Яковлевна, д.м.н., декан лечебного факультета

440026, г. Пенза, ул. Красная, д. 40

Scopus Author ID 7004249589

SPIN-код РИНЦ 9607-0306

Inessa Ya. Moiseeva, Dr. Sci. (Med.), Dean of the Faculty of Medicine

40, Krasnaya ul., Penza, 440026

Scopus Author ID 7004249589

RSCI SPIN-code 9607-0306

moiseeva_pharm@mail.ru

https://orcid.org/0000-0001-8473-5781

Микуляк

Н. И.

Mikulyak

N. I.

Микуляк Надежда Ивановна, д.м.н., заведующий кафедрой «Физиология человека»

440026, г. Пенза, ул. Красная, д. 40

Scopus Author ID 55904922500

ResearcherID S-7843-2016

SPIN-код РИНЦ 5278-7302

Nadezhda I. Mikulyak, Dr. Sci. (Med.), Head of the Department of Human Physiology

40, Krasnaya ul., Penza, 440026

Scopus Author ID 55904922500

ResearcherID S-7843-2016

RSCI SPIN-code 5278-7302

normphys@mail.ru

https://orcid.org/0000-0003-1803-9168

Голубкина

Н. А.

Golubkina

N. A.

Голубкина Надежда Александровна, д.с.-х.н., главный н аучный сотрудник лабораторно-аналитического центра

43080, Московская обл., Одинцовский городской округ, поселок ВНИИССОК, ул. Селекционная, д. 14

Scopus Author ID 7004449622

ResearcherID AAV-1695-2020

SPIN-код РИНЦ 9284-3454

Nadezhda A. Golubkina, Dr. Sci. (Agricul.), Chief Researcher, Laboratory and Analytical Center

14, Selektsionnaya ul., VNIISSOK, Odintsovo urban district, Moscow oblast, 143080

Scopus Author ID 7004449622

ResearcherID AAV-1695-2020

RSCI SPIN-code 9284-3454

segolubkina45@gmail.com

https://orcid.org/0000-0002-5600-8648

Каплун

А. П.

Kaplun

A. P.

Каплун Александр Петрович, д.х.н., профессор кафедры химии и технологии биологически активных соединений, медицинской и органической химии им. Н.А. Преображенского Института тонких химических технологий им. М.В. Ломоносова

119571, Москва, пр-т Вернадского, д. 86

Scopus Author ID 7006433250

SPIN-код РИНЦ 5856-0218

Alexander P. Kaplun, Dr. Sci. (Chem.), Professor, N.A. Preobrazhensky Department of Chemistry and Technology of Biologically Active Compounds, Medicinal and Organic Chemistry, M.V. Lomonosov Institute of Fine Chemical Technologies

86, Vernadskogo pr., Moscow, 119571

Scopus Author ID 7006433250

RSCI SPIN-code 5856-0218

alexander.p.kaplun@gmail.com

Пензенский государственный университетРоссияPenza State University, PenzaRussian Federation

Пензенский государственный университетРоссияPenza State UniversityRussian Federation

Федеральный научный центр овощеводства, ВНИИССОКРоссияFederal Scientific Center of Vegetable Production, VNIISSOKRussian Federation

МИРЭА – Российский технологический университет (Институт тонких химических технологий им. М.В. Ломоносова)РоссияMIREA – Russian Technological University (M.V. Lomonosov Institute of Fine Chemical Technologies)Russian Federation

2022

20112022

175394409

2022

Полубояринов П.А., Щетинина Н.И., Моисеева И.Я., Микуляк Н.И., Голубкина Н.А., Каплун А.П.

Poluboyarinov P.A., Shchetinina N.V., Moiseeva I.Y., Mikulyak N.I., Golubkina N.A., Kaplun A.P.

Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.

This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.

https://www.finechem-mirea.ru/jour/article/view/1881

Objectives. While organic and inorganic derivatives of selenium like thiol poisons are known to activate enzymes in cells of different organisms, the mechanism of enzyme activity induction is poorly studied. Therefore, the aim of the study was to investigate the effect of selenium compounds on peroxidase activity induction in maize tissues.Methods. Mechanism of sulfhydryl groups blocking in selenium derivatives was studied on maize in comparison with fungicide tolylfluanid—a typical thiol poison. Electrolytes leakage was determined using conductometry and capillary electrophoresis, protein fractions—by the Ermakov–Durinina method, protein concentration—according to Bradford protein essay, and peroxidase activity—by the Boyarkin method.Results. Diacetophenolylselenide (DAPS-25) was shown to react with SH-groups similarly with tolylfluanid fungicide. DAPS-25 increased K+ and leakage by 58 and 14 times, while appropriate increases for tolylfluanid were 4.4 and 1.5 times as compared to control. Increased total protein content—especially albumins—was due to electrolyte leakage from maize cells. DAPS-25 increased albumins concentration by 2.4–4.5 times, and tolylfluanid application by 2 times. Similar increase of peroxidase activity in maize roots and sprouts as a result of DAPS-25 (by 63% and 112%) and tolylfluanid (by 73% and 63%) application indicates close mechanism of their effect. Under DAPS-25 loading L-cysteine decreases peroxidase activity, which records the removal of SH-groups blockage. A less intensive effect was registered for sodium selenite and L-selenocystin, also capable of reacting with SH-groups. L-cysteine supplementation to DAPS-25 solution decreases selenium concentration in maize, indicating the decrease of selenium bioavailability.Conclusions. The results indicated that selenium containing compounds react with SH-groups of maize cells increasing electrolytes leakage, protein content and especially albumins resulting in the increase of peroxidase activity.

Цели. Неорганические и органические соединения селена, как и ряд других тиоловых ядов, активируют ферменты в клетках разных организмов, однако механизм индукции ферментативной активности малоизучен, в связи с этим целью настоящей работы стало изучение механизма влияния соединений селена на индукцию активности фермента пероксидазы в тканях растений кукурузы.Методы. Механизм блокирования сульфгидрильных групп (SH-групп) соединений селена исследовали на растениях кукурузы в сравнении с фунгицидом толилфлуанидом – классическим тиоловым ядом. Истечение электролитов определяли методом кондуктометрии и капиллярного электрофореза, фракции белков по методу Ермакова–Дурыниной, их концентрацию по Брэдфорду, активность пероксидазы по методу Бояркина.Результаты. Было установлено, что диацетофенонилселенид (ДАФС-25) взаимодействовал с SH-групами, как и фунгицид толилфуанид, который является классическим органическим тиоловым ядом. ДАФС-25 стимулирует истечение катионов калия и аммония в 58 и 14 раз, а толилфлуанид в 4.4 и 1.5 раз в сравнении с контролем. Истечение электролитов из клеток растений кукурузы приводит к увеличению концентрации общего белка и особенно альбуминов. Концентрация альбуминов с ДАФС-25 возрастала в 2.4–4.5 раза, а с толилфлуанидом – в 2 раза. ДАФС-25 активировал фермент пероксидазу в корнях и надземной части кукурузы на 63% и 112%, а толилфлуанид на 73% и 63%, что говорит о схожем механизме их действия. L-цистеин снижает активность пероксидазы от действия ДАФС-25, т.е. снимает блокирование SH-групп. Слабее активируют пероксидазу Na2SeO3 и L-селеноцистин, которые также взаимодействуют с SН-группами. Содержание селена в растениях кукурузы уменьшается при добавлении L-цистеина в раствор с ДАФС-25, что говорит о снижении его поступления в растения.Выводы. Исследования показали, что селенсодержащие вещества взаимодействуют с SH-группами клеток растений кукурузы, усиливая истечение электролитов и повышая концентрацию белков в тканях, особенно альбуминов, а, следовательно, увеличивая активность фермента пероксидазы.

диацетофенонилселенидтолилфлуанидкукурузапероксидазаэлектролитыбелки

diacetophenonyl selenidetolylfluanidZea maysperoxidaseelectrolytesproteins

References1

Behn D., Weiss-Nowak C., Kalcklösch M., Westphal C., Gessner H., Kyriakopoulos A. Studies on the distribution and characteristics of new mammalian seleniumcontaining proteins. Analyst. 1995;120(3):823–825. https://doi.org/10.1039/an9952000823

Sies H. Ebselen, a selenoorganic compound as glutathione peroxidase mimic. Free Radic. Biol. Med. 1993;14(3):313–323. https://doi.org/10.1016/0891-5849(93)90028-s

Древко Б.И., Антипов В.А., Жуков О.И. и др. Средство для лечения и профилактики болезней, вызываемых недостаточностью селена в организме сельскохозяйственных животных и птиц: пат. 2051681 РФ. Заявка № 93045743/15, заявл. 24.09.1993; опубл. 10.01.1996.

Drevko B.I., Antipov V.A., Zhukov O.I., et al. Means for the treatment and prevention of diseases caused by selenium deficiency in the body of farm animals and birds: RF Pat. 2051681. Publ. 10.01.1996. (in Russ.).

Усубова Е.З., Жижаев A.M., Миронов П.В. Влияние селена на физиологические показатели и продуктивность фасоли сорта «сакса» (Phaseolus vulgaris L.). Фундаментальные исследования. 2012;(3):257–260.

Usubova E.Z., Zhizhaev A.M., Mironov P.V. Effect of selenium on physiological parameters and efficiency of bean (Phaseolus vulgaris L.). Fundamental’nye issledovaniya = Fundamental Research. 2012;(3):257–260 (in Russ.).

Полубояринов П.А., Голубкина Н.А. Изучение биохимической функции селена и его влияние на содержание белковых фракций и активность пероксидазы в проростках кукурузы. Физиология растений. 2015;62(3):396–403. https://doi.org/10.7868/S0015330315030161

Poluboyarinov P.A., Golubkina N.A. Investigation of the biochemical function of selenium and its influence on the content of protein fractions and peroxidase activity in maize seedlings. Russ. J. Plant Physiol. 2015;62(3):367–374. https://doi.org/10.1134/S1021443715030164

Castillo-Godina R.G., Foroughbakhch-Pournavab R., Benavides-Mendoza A. Effect of selenium on elemental concentration and antioxidant enzymatic activity of tomato plants. J. Agr. Sci. Tech. 2016;18(1):233–244.

Huang C., Qin N., Sun L., Yu M., Hu W., Qi Z. Selenium improves physiological parameters and alleviates oxidative stress in strawberry seedlings under lowtemperature stress. Int. J. Mol. Sci. 2018;19(7):1900–1913. https://doi.org/10.3390/ijms19071913

Huang C., Qin N., Sun L., Yu M., Hu W., Qi Z. Selenium improves physiological parameters and alleviates oxidative stress in strawberry seedlings under low-temperature stress. Int. J. Mol. Sci. 2018;19(7):1900–1913. https://doi.org/10.3390/ijms19071913

Bebien M., Lagniel G., Garin J., Touati D., Vermeglio A., Labarre J. Involvement of superoxide dismutases in the response of Escherichia coli to selenium oxides. J. Bacteriol. 2002;184(6):1556–1564. https://doi.org/10.1128/jb.184.6.1556-1564.2002

Строгов В.В., Родионова Т.Н. Влияние селена на функциональное состояние и хозяйственно-полезные качества пчелиных семей. Вестник ветеринарии. 2011;59(4):150–152.

Strogov V.V., Rodionova T.N. Influence of selenium on the functional state and economic parameters of honeybee colonies. Vestnik veterinarii. 2011;59(4):150–152 (in Russ.).

Wang H.W., Cai D.B., Xiao G.H., Zhao C.L., Wang Z.H., Xu H.M., Guan Y.Q. Effects of selenium on the activity of antioxidant enzymes in the shrimp, Neocaridina heteropoda. The Israeli Journal of Aquaculture – Bamidgeh. 2009;61(4):322–332.

Боряев Г.И., Гаврюшина И.В., Федоров Ю.Н. Биохимический и физиологический статус ягнят в раннем постнатальном онтогенезе на фоне инъекций соединений селена суягным овцематкам. Сельскохозяйственная биология. 2010;45(2):65–70.

Boryaev G.I., Gavryushina I.V., Fedorov Yu.N. Biochemical and physiological status of lambs in early postnatal ontogenesis against the background of selenium compounds injections to ewe in yean. Sel’skokhozyaistvennaya biologiya = Agricultural Biology. 2010;45 (2):65–70 (in Russ.).

Dzobo K., Naik Y.S. Effect of selenium on cadmiuminduced oxidative stress and esterase activity in rat organs. South Afr. J. Sci. 2013;109(5–6):1–8. https://doi.org/10.1590/sajs.2013/965

Xiao H., Parkin K.L. Induction of phase II enzyme activity by various selenium compounds. Nutr. Cancer. 2006;55(2):210–223. https://doi.org/10.1207/s15327914nc5502_13

Филов В.А. Бандман А.Л. Волкова Н.В. Грехова Т.Д. Вредные химические вещества. Неорганические соединения элементов V–VIII групп. Химия: Ленинград; 1989. C. 263–282.

Filov V.A. Bandman A.L. Volkova N.V. Grekhova T.D. Vrednye khimicheskie veshchestva. Neorganicheskie soedineniya elementov V–VIII grupp (Harmful Chemical Substances. Inorganic Compounds of Elements of V–VIII groups). Leningrad: Khimiya; 1989. P. 263–282 (in Russ.).

Авцин А.П., Жаворонков А.А., Риш М.А., Строчкова Л.С. Микроэлементозы человека. М.: Медицина; 1991. C. 196–231.

Avtsin A.P., Zhavoronkov A.A., Rish M.A., Strochkova L.S. Mikroelementozy cheloveka (Human Microelementoses). Moscow: Meditsina; 1991. P. 196–231 (in Russ.).

Sahu G.K., Upadhyay S., Sahoo B.B. Mercury induced phytotoxicity and oxidative stress in wheat (Triticum aestivum L.) plants. Physiol. Mol. Biol. Plants. 2012;18(1):21–31. https://doi.org/10.1007/s12298-011-0090-6

Sofo A., Scopa A., Nuzzaci M., Vitti A. Ascorbate peroxidase and catalase activities and their genetic regulation in plants subjected to drought and salinity stresses. Int. J. Mol. Sci. 2015;16(6):13561–13578. https://doi.org/10.3390/ijms160613561

Голышин Н.М. Фунгициды. М.: Колос; 1993. 318 с.

Golyshin N.M. Fungitsidy ( Fungicides). Moscow: Kolos; 1993. 318 p. (in Russ.).

Yoshida M., Yokimoto M. Effects of fungicides on channels in the fungal membrane. Pesticide Biochemistry and Physiology. 1993;47(3):171–177. https://doi.org/10.1006/pest.1993.1076

Дудка И.А., Вассер С.П. Методы экспериментальной микологии. Киев: Наукова Думка; 1982. 550 с.

Dudka I.A., Vasser S.P. Metody eksperimental’noi mikologii ( Experimental mycology methods). Kiev: Naukova Dumka; 1982. 550 р. (in Russ.).

Минеев В.Г., Сычев В.Г., Амельянчик O.A., Болышева Т.Н., Гомонова Н.Ф., Дурынина Е.П., Егоров B.C., Егорова Е.В., Едемская Н.Л., Карпова Е.А., Прижукова В.Г. Практикум по агрохимии. М.: МГУ; 2001. 689 с.

Mineev V.G., Sychev V.G., Amel’yanchik O.A., Bolysheva T.N., Gomonova N.F., Durynina E.P., Egorov B.C., Egorova E.V., Edemskaya N.L., Karpova E.A., Prizhukova V.G. Praktikum po agrokhimii (Practical work on agrochemistry). Moscow: MGU; 2001. 689 p. (in Russ.).

Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 1976;72(1–2):248–254. https://doi.org/10.1006/abio.1976.9999

Гавриленко В.Ф., Ладыгина М.Е., Хандобина Л.М. Большой практикум по физиологии растений. Фотосинтез. Дыхание. М.: Высшая школа; 1975. 392 с.

Gavrilenko V.F., Ladygina M.E., Khandobina L.M. Bol’shoi praktikum po fiziologii rastenii. Fotosintez. Dykhanie (A Large Workshop on Plant Physiology. Photosynthesis. Breath). Moscow: Vysshaya shkola; 1975. 392 p. (in Russ.).

Назаренко И.И., Ермаков А.Н. Аналитическая химия селена и теллура. М.: Наука; 1971. 248 с.

Nazarenko I.I., Ermakov A.N. Analiticheskaya khimiya selena i tellura (Analytical Chemistry of Selenium and Tellurium). Moscow: Nauka; 1971. 248 p. (in Russ.).

Угай Я.А. Неорганическая химия. М.: Высшая школа; 1989. 463 с.

Ugai Ya.A. Neorganicheskaya khimiya ( Inorganic Chemistry). Moscow: Vysshaya shkola; 1989. 463 p. (in Russ.).

Bienert G.P., Cavez D., Besserer A., Berny M.C., Gilis D., Rooman M., Chaumont F. A conserved cysteine residue is involved in disulfide bond formation between plant plasma membrane aquaporin monomers. Biochem. J. 2012;445(1):101–111. https://doi.org/10.1042/bj20111704

Frick A., Järvå M., Ekvall M., Uzdavinys P., Nyblom M., Törnroth-Horsefield S. Mercury increases water permeability of a plant aquaporin through a non-cysteinerelated mechanism. Biochem. J. 2013;454(3):491–499. https://doi.org/10.1042/bj20130377

Sadok W., Sinclair T.R. Transpiration response of ‘slow-wilting’ and commercial soybean (Glycine max (L.) Merr.) genotypes to three aquaporin inhibitors. J. Exp. Bot. 2010;61(3):821–829. https://doi.org/10.1093/jxb/erp350

Полубояринов П.А., Вихрева В.А., Лещенко П.П., Ариповский А.Н., Лихачев А.Н. Образование элементарного селена при распаде молекулы селенорганического препарата ДАФС-25 под влиянием растущего мицелия грибов. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2009;16(4):33–37.

Poluboyarinov P.A., Vikhreva V.A., Leshchenko P.P., Aripovsky A.N., Likhachev A.N. Formation of elementary selenium decay of molecules of selenium-organic preparation DAFS-25 under influence of growing micella of mushrooms. Vestnik Moskovskogo Universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2009;16(4):33–37 (in Russ.).

Полубояринов П.А., Лещенко П.П. Качественная реакция на цистеин, восстановленный глутатион и диацетофенонилселенид. Журн. аналит. химии. 2013;68(11):1063. https://doi.org/10.7868/S0044450213110108

Poluboyarinov P.A., Leshchenko P.P. A qualitative reaction for cysteine, reduced glutathione and diacetophenonyl selenide. J. Anal. Chem. 2013;68(11):949–952. https://doi.org/10.1134/S1061934813110105 [Original Russian Text: Poluboyarinov P.A., Leshchenko P.P. A qualitative reaction for cysteine, reduced glutathione and diacetophenonyl selenide. Zhurnal Analiticheskoi Khimii. 2013;68(11):1063–1066 (in Russ.). https://doi.org/10.7868/S0044450213110108 ]

Полубояринов П.А., Лещенко П.П., Моисеева И.Я., Колесникова С.Г., Эпштейн Н.Б. Механизм реакции элиминирования селена в диацетофенонилселениде под действием восстановленного глутатиона. Журн. аналит. химии. 2017;72(7):633–638. https://doi.org/10.7868/S0044450217070118

Poluboyarinov P.A., Leshchenko P.P., Moiseeva I.Ya., Kolesnikova S.G., Epshtein N.B. Mechanism of the reaction of selenium elimination in diacetophenonyl selenide under the action of reduced glutathione. J. Anal. Сhem. 2017;72(7):739–744. https://doi.org/10.1134/S1061934817070103 [Original Russian Text: Poluboyarinov P.A., Leshchenko P.P., Moiseeva I.Ya., Kolesnikova S.G., Epshtein N.B. Mechanism of the reaction of selenium elimination in diacetophenonyl selenide under the action of reduced glutathione. Zhurnal Analiticheskoi Khimii. 2017;72(7):633–638 (in Russ.). https://doi.org/10.7868/S0044450217070118 ]

Busher J.T. Serum Albumin and Globulin. In: Walker H.K., Hall W.D., Hurst J.W. (Eds.). Clinical Methods: The History, Physical, and Laboratory Examinations: 3rd ed. Boston: Butterworths; 1990. Chapter 101. ISBN 978-0409900774.

Islam M.S., Berggren P.O., Larsson O. Sulfhydryl oxidation induces rapid and reversible closure of the ATP-regulated K+ channel in the pancreatic β-cell. FEBS Lett. 1993;319(1–2):128–132. https://doi.org/10.1016/0014-5793(93)80051-u

Полубояринов П.А., Елистратов Д.Г., Швец В.И. Метаболизм и механизм токсичности селенсодержащих препаратов, используемых для коррекции дефицита микроэлемента селена. Тонкие химические технологии. 2019;14(1):5–24. https://doi.org/10.32362/2410-6593-2019-14-1-5-24

Poluboyarinov P.A., Elistratov D.G., Shvets V.I. Metabolism and mechanism of toxicity of seleniumcontaining drugs supplements used for optimizing human selenium status. Tonk. Khim. Tekhnol. = Fine Chem. Technol. 2019;14(1):5–24 (in Russ.). https://doi.org/10.32362/2410-6593-2019-14-1-5-24

The authors declare that there are no conflicts of interest present.