chemicallytechFine Chemical TechnologiesТонкие химические технологии2410-65932686-7575MIREA – Russian Technological University (RTU MIREA).chemicallytech-1353Research ArticleCHEMISTRY AND TECHNOLOGY OF MEDICINAL COMPOUNDS AND BIOLOGICALLY ACTIVE SUBSTANCESХИМИЯ И ТЕХНОЛОГИЯ ЛЕКАРСТВЕННЫХ ПРЕПАРАТОВ И БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ СОЕДИНЕНИЙCloning and expression of ricin a- and b-subunits genes in fusion constructions with dihydrofolate reductase gene in escheriсhia coli.Клонирование и экспрессия в ESCHERIСHIA COLI генов А- и В-субъединиц рицина в составе химерных конструкций с геном дигидрофолатредуктазыГрачеваМ. А.GrachevaM. А.noemail@neicon.ruГалушкинаЗ. М.GalushkinaZ. М.noemail@neicon.ruПолетаеваН. Н.PoletaevaN. N.noemail@neicon.ruВерховскаяЛ. В.VerhovskayaL. V.noemail@neicon.ruЛунинВ. Г.LuninV. G.noemail@neicon.ruШвецВ. И.ShvetsV. I.noemail@neicon.ruУ НИИ Эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф. Гамалеи РАМНRussian FederationГУ НИИ Эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф. Гамалеи РАМНRussian FederationМИТХТ им. М.В. Ломоносова, 119571, Москва, пр-т Вернадского, д. 86РоссияM.V. Lomonosov Moscow State University of Fine Chemical Technologies, 86, Vernadskogo pr., Moscow 119571Russian Federation200728122007264047Copyright © Gracheva M.А., Galushkina Z.М., Poletaeva N.N., Verhovskaya L.V., Lunin V.G., Shvets V.I., 20072007Грачева М.А., Галушкина З.М., Полетаева Н.Н., Верховская Л.В., Лунин В.Г., Швец В.И.Gracheva M.А., Galushkina Z.М., Poletaeva N.N., Verhovskaya L.V., Lunin V.G., Shvets V.I.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.finechem-mirea.ru/jour/article/view/1353

Recombinant chimeric constructions RTA-DHFR and RTВ-DHFR consisting of ricin Aand B-subunits genes (RTA and RTB) and dihydrofolate reductase (DHFR) gene were cloned and expressed in Escheriсhia coli. Antigenic properties of RTA and RTB retained in chimeric proteins RTA-DHFR and RTВ-DHFR.

Escheriсhia coli клонированы и экспрессированы химерные конструкции RTA-DHFR и RTВ-DHFR, состоящие из генов А- и В-субъединиц рицина (RТA и RТB) и гена дигидрофолатредуктазы (DHFR). Установлено, что антигенные свойства RTA и RTB в составе химерных белков RTA-DHFR и RTВ-DHFR сохраняются.

ReferencesАнтонов, Н. С. Химическое оружие на рубеже двух столетий / Н. С. Антонов. – М. : Прогресс, 1994. – C. 108–111.Антонов, Н. С. Химическое оружие на рубеже двух столетий / Н. С. Антонов. – М. : Прогресс, 1994. – C. 108–111.Doan, L. G. Ricin: mechanism of toxity, clinical manifestations, and vaccine development / L. G. Doan // J. Toxicol. Clin. Toxicol. – 2004. - Vol. 42, № 2. – P. 201–208.Doan, L. G. Ricin: mechanism of toxity, clinical manifestations, and vaccine development / L. G. Doan // J. Toxicol. Clin. Toxicol. – 2004. - Vol. 42, № 2. – P. 201–208.Bigalke, H. Medical aspects of toxin weapon / H. Bigalke, A. Rummel // Toxicology. – 2005. – Vol. 214. – P. 210–220.Bigalke, H. Medical aspects of toxin weapon / H. Bigalke, A. Rummel // Toxicology. – 2005. – Vol. 214. – P. 210–220.Olsnes, S. Ricin / S. Olsnes, J. V. Kozlov // Toxicon. – 2001. – Vol. 39, № 11. – P. 1723–1728.Olsnes, S. Ricin / S. Olsnes, J. V. Kozlov // Toxicon. – 2001. – Vol. 39, № 11. – P. 1723–1728.Козлов, Ю. В. Рибосом-инактивирующие лектины растений / Ю. В. Козлов, О. Ю. Сударкина, А. Г. Курманова // Мол. Биол. – 2006. – Т. 40, № 4. – С. 711–723.Козлов, Ю. В. Рибосом-инактивирующие лектины растений / Ю. В. Козлов, О. Ю. Сударкина, А. Г. Курманова // Мол. Биол. – 2006. – Т. 40, № 4. – С. 711–723.Ricin: current understanding and prospects for an antiricin vaccine / C. J Marsden [et al.] // Expert Rev. Vaccines. – 2005. – Vol. 4, № 2. – P. 229–237.Ricin: current understanding and prospects for an antiricin vaccine / C. J Marsden [et al.] // Expert Rev. Vaccines. – 2005. – Vol. 4, № 2. – P. 229–237.Improved formulation of a recombinant ricin A-chain vaccine increases its stability and effective antigenicity / J. H. Carra [et al.] // Vaccine. – 2007. – Vol. 25, № 21. – P. 4149–4158.Improved formulation of a recombinant ricin A-chain vaccine increases its stability and effective antigenicity / J. H. Carra [et al.] // Vaccine. – 2007. – Vol. 25, № 21. – P. 4149–4158.Mutational analysis of the galactose binding ability of recombinant ricin В chain / R. Wales [et al.] // J. Biol.Chem. – 1991. – Vol. 266, № 29. – P. 19172–19179.Mutational analysis of the galactose binding ability of recombinant ricin В chain / R. Wales [et al.] // J. Biol.Chem. – 1991. – Vol. 266, № 29. – P. 19172–19179.The effects of N-glycosylation on the lectin activity of recombinant ricin B chain / P. T. Richardson [et al.] // Carbohydr. Res. – 1991. – Vol. 213. – P. 19–25.The effects of N-glycosylation on the lectin activity of recombinant ricin B chain / P. T. Richardson [et al.] // Carbohydr. Res. – 1991. – Vol. 213. – P. 19–25.Terpe, K. Overview of tag protein fusions: from molecular and biochemical fundamentals to commercial systems / K. Terpe // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 2003. – Vol. 60, № 5. – P. 523–533.Terpe, K. Overview of tag protein fusions: from molecular and biochemical fundamentals to commercial systems / K. Terpe // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 2003. – Vol. 60, № 5. – P. 523–533.Henco, K. The QIAexpressionist / K. Henco // DIAGEN GmbH, QIAGEN Inc. – 1991. – P. 1–55.Henco, K. The QIAexpressionist / K. Henco // DIAGEN GmbH, QIAGEN Inc. – 1991. – P. 1–55.Дорохов, Д.Б. Быстрая и экономичная технология RAPD анализа растительных геномов / Д. Б. Дорохов, Э. Клоке // Молекулярная генетика. – 1997. – Т. 33, № 4. – С. 443–450.Дорохов, Д.Б. Быстрая и экономичная технология RAPD анализа растительных геномов / Д. Б. Дорохов, Э. Клоке // Молекулярная генетика. – 1997. – Т. 33, № 4. – С. 443–450.Маниатис, Т. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование / Т. Маниатис, Э. Фрич, Д. Сэмбрук. – М. : Мир, 1984.Маниатис, Т. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование / Т. Маниатис, Э. Фрич, Д. Сэмбрук. – М. : Мир, 1984.Sanger, F. A rapid method for determining sequences in DNA by primed synthesis with DNA polymerase / F. Sanger, A.R. Coulson // J. Mol. Biol. – 1975. – Vol. 94, № 3. – P. 441–446.Sanger, F. A rapid method for determining sequences in DNA by primed synthesis with DNA polymerase / F. Sanger, A.R. Coulson // J. Mol. Biol. – 1975. – Vol. 94, № 3. – P. 441–446.Laemmli, U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmli // Nature. – 1970. – Vol. 227, № 5259 – P. 680–682.Laemmli, U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmli // Nature. – 1970. – Vol. 227, № 5259 – P. 680–682.Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. M. Bradford // Anal. Biochem. – 1976. – Vol. 72. – P. 248–254.Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. M. Bradford // Anal. Biochem. – 1976. – Vol. 72. – P. 248–254.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.